期刊简介
本刊（中国自然科学核心期刊）系军事医学科学院主办的国内外公开发行的综合性学术期刊。本刊以刊登军事医学及相关学科的创新性论著为主，选登部分研究简报，技术方法及有一定指导性的文献综述。内容涉及放射医学、微生物学与流行病学、药理学与毒理学、药物化学、基础医学、卫生学与环境医学、卫生装备、临床医学及医学高新技术等领域。
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- 杂志名称：军事医学杂志
- 主管单位：军事医学科学院
- 主办单位：军事医学科学院
- 国际刊号：1674-9960
- 国内刊号：11-5950/R
- 出版周期：月刊
期刊荣誉：中国自然科学核心期刊期刊收录：知网收录(中), 上海图书馆馆藏, CSCD 中国科学引文数据库来源期刊(含扩展版), CA 化学文摘(美), 北大核心期刊(中国人文社会科学核心期刊), JST 日本科学技术振兴机构数据库(日), 维普收录(中), 国家图书馆馆藏, 万方收录(中), 统计源核心期刊(中国科技论文核心期刊)
人ω干扰素在巴斯德毕赤酵母中的表达及纯化
齐连权；付玲；于长明；于婷；徐春娥；王海涛；陈薇
关键词：ω干扰素, 毕赤酵母, 基因表达
摘要：目的:在巴斯德毕赤酵母中表达及纯化人ω干扰素(interferon ω, IFN-ω)以对其功能进行深入研究.方法:用PCR方法扩增人IFN-ω基因,与分泌型酵母表达载体pMEX9K重组,经酶切、PCR和序列测定证实重组表达载体pMEX9Kω构建正确.将重组载体pMEX9Kω用SalⅠ酶切后,转化毕赤酵母GS115.得到的转化子经诱导表达后在发酵上清中有人IFN-ω的表达,表达量为4×109 U/L.经过 Butyl Sepharose 4 FF疏水层析柱,SP Sepharose FF离子交换柱和Superdex 75凝胶过滤三步层析纯化,利用反相HPLC分析纯化的重组蛋白.结果:得到了纯度>99% 的重组IFN-ω.N端氨基酸序列测定表明重组人IFN-ω具有正确的N端氨基酸残基顺序,相对分子质量为22 000,并具有同天然蛋白相似的比活性.结论:在毕赤酵母中成功地表达并纯化得到了同天然蛋白具有相似的比活性的人IFN-ω.
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