期刊简介
本刊（中国自然科学核心期刊）系军事医学科学院主办的国内外公开发行的综合性学术期刊。本刊以刊登军事医学及相关学科的创新性论著为主，选登部分研究简报，技术方法及有一定指导性的文献综述。内容涉及放射医学、微生物学与流行病学、药理学与毒理学、药物化学、基础医学、卫生学与环境医学、卫生装备、临床医学及医学高新技术等领域。
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首页>军事医学杂志
- 杂志名称：军事医学杂志
- 主管单位：军事医学科学院
- 主办单位：军事医学科学院
- 国际刊号：1674-9960
- 国内刊号：11-5950/R
- 出版周期：月刊
期刊荣誉：中国自然科学核心期刊期刊收录：知网收录(中), 上海图书馆馆藏, CSCD 中国科学引文数据库来源期刊(含扩展版), CA 化学文摘(美), 北大核心期刊(中国人文社会科学核心期刊), JST 日本科学技术振兴机构数据库(日), 维普收录(中), 国家图书馆馆藏, 万方收录(中), 统计源核心期刊(中国科技论文核心期刊)
重组人B细胞激活因子融合蛋白的表达、纯化及活性鉴定
王茹；林周；魏化伟；彭辉；侯春梅；冯健男；沈倍奋；黎燕
关键词：B细胞激活因子, 受体, 三聚体, 相互作用, 细胞增殖, 表达纯化
摘要：目的 获得人类B细胞激活因子(B cell activating factor,BAFF)胞外段融合蛋白并对其生物活性进行分析.方法 构建pET32a/BAFF的原核表达载体,进行原核表达、亲和纯化,并通过SDS-PAGE、Western印迹进行鉴定.利用非还原电泳后的Western印迹与HPLC分析融合蛋白在溶液中的存在形式.ELISA、Octet RED系统检测rhBAFF结合受体TACI的能力并做出实时动力学分析.MTS法检测rhBAFF促进B细胞增殖的活性.结果 融合蛋白在大肠杆菌BL21中以可溶形式高效表达,经Ni-NTA纯化获得的目的蛋白纯度超过90％；SDS-PAGE、Western 印迹显示在相对分子质量为36×103位置有目的蛋白的特异条带；非还原电泳及HPLC分析表明,重组蛋白以三聚体的形式存在；ELISA、Octet RED系统同时证实BAFF可与受体TACI结合；增殖实验证实重组蛋白具有生物学活性.结论 成功获得纯度超过90％的rhBAFF可溶蛋白,实验证实为具有生物学活性的三聚体结构.
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